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Ein kleines Haus für ein großes Mikroskop

Vier Meter hoch ist das neue Kryo-Elektronenmikroskop auf dem Campus Buch. Es liefert Aufnahmen von winzigsten Strukturen auf Nanometerebene. Das MDC hat für dieses Wunderwerk der Technik ein eigenes Gebäude errichtet. Dr. Christoph Diebolder von der Charité leitet die Einrichtung für die Berliner Strukturbiologie-Gemeinde.

Was die Welt im Innersten zusammenhält – Dr. Christoph Diebolder will’s wissen. Er will die biochemischen Prozesse ergründen, mit denen sich die kleinsten Puzzlesteine des Lebens aneinanderfügen. Sichtbar machen, was passiert, wenn Moleküle im Inneren einer Zelle aufeinandertreffen.

Der Strukturbiologe leitet seit Februar 2020 die neu errichtete Core Facility für Kryo-Elektronenmikroskopie (Kryo-EM) der Charité – Universitätsmedizin Berlin in Zusammenarbeit mit dem Max-Delbrück-Centrum für Molekulare Medizin in der Helmholtz-Gemeinschaft (MDC) und dem Leibniz-Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie (FMP) auf dem Campus Buch. Die Einrichtung läuft seit einem knappen Jahr im Testbetrieb, im März ging sie offiziell in den Regelbetrieb. Mit der Kryo-EM ist es möglich, biologische Moleküle auf Nanometerebene sichtbar zu machen – „in einer Auflösung, die mit der Kristallografie mithält“, schwärmt Diebolder. Am 13. April stellt er die neue Technologie im Rahmen seiner MDC Welcome Lecture vor.

Core Facility CryoEM Charité Campus Buch-Elektronen und Lichtmikroskopie

Sensibler Riese: Das vier Meter hohe Kryo-Transmissionselektronenmikroskop verträgt weder Erschütterungen durch vorbeifahrende Autos noch Temperaturschwankungen.
© Wiebke Peitz, Charité

Gegenüber der Röntgen-Kristallografie hat die Kryo-EM einen entscheidenden Vorteil. Auch damit können dreidimensionale Strukturen beispielsweise eines Proteins abgebildet werden, erklärt Professor Oliver Daumke. Er forscht am MDC an Proteinen, die innerhalb der Zelle wichtige Funktionen ausführen, indem sie zelluläre Membranen unter Energieverbrauch verformen. „Die Kristallografie erzeugt jedoch das Bild eines isolierten Proteins. Das Besondere an der Kryo-Elektronenmikroskopie ist, dass wir damit die Proteine nicht nur in Isolation, sondern auch in ihrer zellulären Umgebung anschauen können“, sagt Daumke. „ Und das, ohne sie vorher kristallisieren zu müssen.“

Hier lesen Sie die gesamte PM des MDC